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Le corps d’un adulte de 80 kg se compose de 55 kg d’eau, 5,5 kg de minéraux, 1,5 kg de glucides, 12 kg de lipides, et 14 kg de protéines. Les protéines sont les constituants principales de notre corps. Elles représentent 50% du poids sec des êtres vivants. Ils sont aussi les éléments essentiels de notre alimentation ceci pour que notre corps puisse assurer ses fonctions. Pour cela, notre apport protéique doit représenter 12 à 15 % de l’énergie totale dont notre corps a besoin.

Qu’est ce qu’une protéine ?

Du point de vue biochimique les protéines sont des macromolécules constituées par des acides aminés unis par les liaisons peptidiques. Elles ont des tailles et des formes variées et appartiennent à la classe des molécules hétérogènes.

La taille est exprimée de Dalton (Da) et varie de 6000 à un million de Dalton. La taille des protéines est calculée à partir de ses séquences en acide aminé.

Protéines nutriment
Protéines Crédit photo : © pixabay

Structure des protéines

Les protéines sont formées d’une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques synthétisées au niveau des ARN ribosomaux de nos cellules.

On parle de protéine quand le nombre de séquence en acide aminé dépasse une cinquantaine mais on parle de peptide quand il n’y a qu’une dizaine d’acide aminée.

Un acide aminé est le plus petit composé d’une protéine. Tous les acides aminées ont les mêmes structures sauf la proline. Il est composé d’une fonction carboxyle (COOH), une fonction amine NH2 lié à son carbone α, un hydrogène H attaché également au carbone central et d’une chaîne latérale R :

R-NH2-CαH-COOH-

Les acides aminés sont structurellement identiques mais se différencie par le troisième groupe le radical R.

Ce radical R est spécifique de chaque acide aminé et leur confère ses propriétés chimiques.
Il existe 20 types d’acides aminés dont 9 sont dits essentiels qui doivent être apportés par l’alimentation car le corps ne peut pas synthétiser et 11 acides aminés non essentiels que le corps peut synthétiser.

Les acides aminés essentiels sont :

  • le tryptophane,
  • la lysine,
  • la méthionine,
  • la phénylalanine,
  • la thréonine,
  • la valine,
  • la leucine,
  • l’isoleucine
  • et l’histidine

Les acides aminés non essentiels sont :

  • Arginine
  • Cystéine
  • Asparagine
  • Glutamine
  • Tyrosine
  • Glycine
  • Proline
  • Acide aspartique
  • Acide glutamique
  • Sérine
  • Alanine

Ces 20 acides aminés peuvent se répartir en 4 classes selon la polarité de leur chaîne latérale R :

  • 1 – Quand cette chaîne est non polaire, on dit que l’acide aminé est HYDROPHOBE (fuit l’eau)
  • Alanine
  • Isoleucine
  • Leucine
  • Methionine
  • Phénylalanine
  • Proline
  • Tryptophane
  • Valine
  • 2 – Quand la chaîne latérale est polaire mais non chargée, l’acide aminé est HYDROPHILE (attire l’eau)
  • Asparagine
  • Cystéine
  • Glutamine
  • Glycocolle
  • Sérine
  • Thréonine
  • Tyrosine
  • 3 – Si la chaîne latérale est chargée négativement, on a un acide aminé ACIDE
  • Acide glutamique
  • Acide aspartique
  • 4 – Si cette chaîne est chargée positivement, l’acide aminé est BASIQUE
  • Arginine
  • Histidine
  • Lysine

La classification des protéines

Les protéines peuvent se classifier suivant :

  • sa structure tertiaire
  • sa composition
  • son rôle biologique

Classification selon sa structure

Selon sa structure tertiaire

La conformation des protéines a été proposés dans les années 70. Selon les chercheurs cette structure qu’à les protéines lui confère sa fonction biologique et ses propriétés distinctes.

Selon la structure tertiaire les protéines sont classées en:

  1. Protéines fibreuses : les protéines fibreuses présentent plusieurs hélices enroulées sur elles mêmes. Elles sont linéaires, insolubles dans l’eau et présente une grande stabilité. C’est le cas de la myosine une protéine musculaires, la kératine des cheveux et des ongles, le collagène des os et du cartilage, les fibrinogènes.
  2. Protéines globulaires : les protéines globulaires sont sphériques et très solubles. Leur rôle réside dans tout ce qui est métabolisme.On a les Myoglobine, hémoglobine, albumines, globulines, caséine du lait et les hormones protéiques.

Selon sa composition

  1. Certaines protéines sont composées seulement d’amino-acide, on les appelle protéines simples ou holoprotéines
  2. D’une autre part il y a les protéines complexes ou hétéroprotéines
    On a les glycoprotéines (protéine + glucide), les métalloprotéines (métal + protéines comme les ferrodoxines), les chromoprotéines (hémoglobine), les phosphoprotéines et les protéolipides (protéines + lipides).

Selon son rôle biologique

  1. Les protéines transporteuses : comme son nom l’indique, ces protéines peuvent se lier à des molécules et de le transporter dans un autre compartiment ou un autre milieu cellulaire.Après avoir reconnue le ligand, la protéine transporteuse va former des liaisons avec cette molécule. Elle va les déplacer d’un compartiment à un autre ou même à travers une membrane ou dans la circulation sanguine ou d’un tissu à un autre. Mais le transport se fait à condition qu’il y ait une grande affinité entre la molécule transporteuse et la molécule transportée. Exemple:
    Le transport de l’oxygène vers le sang par l’hémoglobine
    Le transport des lipoprotéines du cholestérol
  2. Les protéines réceptrices : ces protéines se trouvent le plus souvent au niveau des membranes cellulaires. Cette membrane plasmique limite le passage des molécules extracellulaires vers le milieu intracellulaire. Ainsi, ces protéines réceptrice ont pour rôle de se lier avec des molécules du milieu extracellulaire et de faciliter leur passage à travers la barrière qui est la membrane plasmique.Une fois que le ligand se lie avec le récepteur, le récepteur sera activé et permet le passage des molécules à travers la membrane. Les ligands dans ce cas peuvent être des hormones, neurotransmetteurs, donc apportent des informations aux cellules. Ils peuvent être aussi des substances nutritives comme le cholestérol.
  3. Les catalyseurs : les catalyseurs ou appelés communément enzymes sont des protéines ayant une propriété catalytique spécifique d’une réaction chimique. Rappelant que les catalyseurs agissent à des concentration minime et leur rôle est d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique.Une enzyme est spécifique d’une réaction autrement dit, elle catalyse toujours la même transformation. Exemple : l’amylase salivaire dans la salive qui permet de dégrader les amidons
  4. Les protéines contractiles : elles sont responsables des mouvements cellulaires. Exemple : les globules rouges qui peuvent se déplacer même hors des vaisseaux sanguins
    • Les muscles striés squelettiques
    • Les muscles des viscères qui sont des muscles lisses
  5. Les protéines immunitaires : ces protéines se trouvent dans le plasma. Elles sont responsables de la défense immunitaire de l’organisme. Ce sont les immunoglobulines ou Anticorps qui participent à la réponse immunitaire. Elles ont pour rôle de reconnaître et d’inactiver les non-soi étrangers à l’organisme comme les bactéries, toxines ou virus (des antigènes). Il existe plusieur type d’immunoglobuline. Il y a les immunoglobuline G, A, M, et E.Le type d’Ig dépend de sa masse moléculaire et les chaînes lourdes qu’elle contientLes Ig sont les anticorps de l’organisme. Elles sont produites par les lymphocytes B qui, au contact avec les antigènes se différencient en plasmocytes. Elles sont ensuite transportées par le sang et se propagent vers les cellules
    Les Ig Poids moléculaire Rôle Exemple
    Ig A 450 000 Da sécrétées dans les liquides biologiques (salive, larme, colostrum du lait)
    • Anti-diphtérique
    • Anti-tétanique
    Ig M (macroglobuline) 960 000 Da
    • anticorps de première réaction
    • Interleukines : stimulent la prolifération des lymphocytes et NK
    • Interféron gamma : augmente la réponse immunitaire
    Anti-typhoïde
    Ig G (majorité des Ig 160 000 Da Ig à action prolongée stimulée pour détruire les Antigènes solubles
    • Antibactérienne
    • Antiviraux
    • Anti Rh (rhésus)
    Ig E 160 000 Da réaction anaphylactiques allergies aux poussières
  6. Les glycoprotéines : ce sont des protéines qui présentent des liaisons covalentes avec des saccharides. Elles ont un caractère hydrophile ce qui facilite leur présence dans le plasma.Certaines glycoprotéines comme le glycocalyx jouent aussi le rôle de barrière de définition et se situent dans ces cas sur la partie externe des membranes cellulaires. Exemple la transferrine qui est une protéine transporteuse se fer
  7. Les régulatrices de pH : certaines protéines ont un caractère amphotère c’est-à-dire peut être à la fois un acide et une base. Ces protéines empêchent les variations du pH sanguin. Pour ce faire elles captent ou rejettent des ions H+.
    Exemple: l’Albumine
  8. Les régulatrices du métabolisme : ces protéines sont impliquées dans la régulation des activitées biologique de l’organisme. Ce sont les hormones protéiques. Exemple : l’hormone de croissance, l’insuline

Les physiopathologies liées aux protéines

Une carence ou une surconsommation de protéines aura toujours un effet néfaste sur votre santé.

La carence en protéines

Il y a carence quand l’organisme n’a pas reçu la quantité suffisante de protéines dont il a besoin.

La carence en protéine est appelée KWASHIORKOR.

Le kwashiorkor touche généralement les enfants moins de 3 ans dans les pays sous-développés ceci car leurs nourritures ne contiennent pas de protéines alors qu’ils ne sont allaités aux seins.

Les symptômes

  • fatigue
  • irritabilité
  • anémie
  • retard de croissance
  • amaigrissement
  • diminution de la masse musculaire
  • gonflement du ventre
  • troubles digestifs
  • troubles mentaux

Comme on l’a vu précédemment, les protéines nous sont utiles pour le bon fonctionnement de notre organisme. Elles sont nécessaire pour la genèse de nos muscles, à la cicatrisation, et surtout nous aide à ne plus ressentir la faim.

Quand notre corps vient à manquer de sources en protéines, il va puiser dans les réserves protéiniques comme dans nos muscles, nos ongles, nos cheveux, et même notre peau. Viennent alors les conséquences néfastes.

Le manque de protéine conduira à une fonte musculaire, la chute des cheveux (ils deviennent très fins), la fragilisation des ongles, des problèmes dermatologiques.

La personne aura une envie de fringales constantes. Elle présentera des douleurs musculaires et aussi articulaires car l’organisme utilisera les collagènes et protéines musculaires pour fonctionner.

Il n’y aura pas synthèse de novo c’est-à-dire pas de reconstitution de cellules, tissus, ou même le système immunitaire et hormonale. Ainsi, la carence en protéine diminue la résistance aux infections et inhibe le processus de cicatrisation.

La personne souffrira d’oedème par rétention d’eau marquée surtout au niveau des chevilles. Mais surtout, l’individu souffrira d’une fatigue constante.

L’excès en protéines

La plupart du temps, les sources de protéines animales sont associées à des graisses. Or qui dit graisse dit cholestérol, ainsi, une consommation excessive en protéine pourraient augmenter le risque de maladie cardiovasculaire.

Une consommation abusive de protéine est aussi à l’origine d’une crise de goutte. Comment ? Les métabolites des protéines sont composés d’urée et d’acide urique. Or une augmentation d’acide urique se ressent surtout au niveau des articulations. Il y aura accumulation de cristaux d’acide urique dans les articulations à l’origine d’une inflammation du synovie. C’est l’accès goutteux

Ce ne sont pas seulement les articulations qui sont touchées par cette excès d’acide urique. Les reins y trouveront aussi son compte. Les cristaux d’acide urique pourront provoquer un calcul rénal.

L’excès protéique peut aussi déboucher sur une malaise hypoglycémique, des troubles digestifs, des risques de cancer du côlon et des reins.

Si notre aliment est trop riche en protéines, on risque d’attraper une ostéoporose car la dégradation des protéines va augmenter l’excrétion urinaire en calcium.